Calmoduline

La calmoduline est une protéine monomérique de 148 acides aminés, ubiquitaire, capable de s'associer aux ions calciums présents dans le milieu cellulaire. Cette liaison induit un changement de conformation de la protéine, et forme un complexe calmoduline/calcium. Ce complexe permet l'activation par changement de conformation de nombreuses protéines dont l'adénylate cyclase.

La plupart des calmodulines sont capables de fixer quatre ions Ca2⁺, et leur fixation se fait par un effet coopératif. La calmoduline est par conséquent une enzyme allostérique.

La calmoduline possède un rôle dans le métabolisme énergétique en se liant à la phosphorylase kinase afin d'activer la glycogénolyse. Ayant d'autre part une structure comparable à celle de la troponine C (70% d'homologie) elle permet la synchronisation de la contraction musculaire et de la glycogénolyse.

Protéines dérivées

Associée au peptide synthétique M13 ainsi qu'à deux protéines fluorescentes (par exemple YFP et CFP), elle forme une protéine synthétique dite "Caméléon" en raison du changement de couleur lié à la fixation du calcium.

Liens

• Description du mécanisme d'action de la calmoduline

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