Protéine

Une protéine est une macromolécule biologique composée par une ou plusieurs chaîne d'acides aminés liées entre eux par des liaisons peptidiques.



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Définitions :

  • Macromolécule constituée d'une ou plusieurs chaines d'au moins cinquante acides aminés nommées polypeptides (auxquelles sont fréquemment... (source : fr.wiktionary)
  • Macromolécule constituée d'un enchaînement spécifique de très nombreux acides aminés (de quelques dizaines à quelques centaines). (source : genopole)
  • Assemblage de 100 acides aminés et plus par des liaisons peptidiques. Caractérisée par une structure primaire, secondaire, tertiaire et , quelquefois, quaternaire. Synthèse biologique par les ribosomes, ARN de transfert et ARN messager.... (source : ac-strasbourg)
Représentation schématique de la myoglobine. Cette protéine homologue de l'hémoglobine se lie au dioxygène au niveau des muscles. Elle est la première dont la structure est résolue par cristallographie et diffraction des rayons X par Max Perutz et John Kendrew.

Une protéine est une macromolécule biologique composée par une ou plusieurs chaîne (s) d'acides aminés liées entre eux par des liaisons peptidiques. Généralement, on parle de protéine quand la chaîne contient plus de 100 acides aminés, soit à peu près 10 kDa. Dans le cas opposé, on parle de peptides et de polypeptides, mais plus fréquemment simplement de «petite protéine».

L'ordre dans lequel les acides aminés s'enchaînent est codé par le génome et forme la structure primaire de la protéine. La protéine se replie sur elle-même pour former des structures secondaires, dont principales quantitativement sont l'hélice alpha et le feuillet bêta, ce qui sert à créer des liaisons hydrogènes entre les atomes des carbones et d'azote des deux liaisons peptidiques voisines. Puis, les différentes structures secondaires sont agencées les unes comparé aux autres pour former la structure tertiaire, fréquemment renforcée par des pont disulfure. Les forces qui gouvernent ce repliement sont les forces physiques classiques. Dans le cas des protéines constituées par l'agencement de plusieurs chaînes, la structure quaternaire décrit l'orientation relative des sous-unités les unes comparé aux autres.

Il existe plusieurs protéines chaperon qui favorisent, ou alors sont nécessaires, au repliement des protéines vers l'état actif.

Le repliement des protéines fait l'objet de recherches intenses dans le domaine de la biologie structurale, alliant les techniques de la biophysique moléculaire et de la biologie cellulaire essentiellement. Le code qui sert à déduire la structure tertiaire à partir de la structure primaire reste à découvrir, s'il existe.

Les protéines sont les éléments essentiels de la vie de la cellule : elles ont un rôle structurel, comme l'actine, un rôle dans la motilité, comme la myosine ; elles ont un rôle catalytique (enzymes)  ; elles ont un rôle de régulation de la compaction de l'ADN (histones) ou d'expression des gènes (), etc. En réalité, l'immense majorité des fonctions cellulaires est assurée par des protéines.

Les protéines furent découvertes par le chimiste hollandais Gerhard Mulder (1802-1880). Le terme protéine vient du grec ancien prôtos qui veut dire premier, essentiel. Ceci fait certainement référence au fait que les protéines sont indispensables à la vie et qu'elles forment fréquemment la part majoritaire du poids sec des cellules. Une autre théorie, voudrait que protéine fasse référence, comme l'adjectif protéiforme, au dieu grec Protée qui pouvait changer de forme à volonté. Les protéines adoptent en effet de multiples formes et assurent de multiples fonctions. Mais ceci ne fut découvert que énormément plus tard, au cours du XXe siècle.

Icône de détail Article détaillé : Synthèse des protéines.

Les protéines sont assemblées à partir des acides aminés selon l'information présente dans les gènes. Leur synthèse se fait en deux étapes :

L'assemblage d'une protéine se fait par conséquent acide aminé par acide aminé de son extrémité N-terminale à son extrémité C-terminale. Aussi, un gène n'est pas nécessairement associé à une seule protéine mais fréquemment à plusieurs.

Icône de détail Article détaillé : Structure des protéines.

Les protéines sont des objets moléculaires dont la description précise introduit la notion de structures (de manière plus ou moins hiérarchique).

La fonction des protéines est conférée par leur structure tridimensionnelle[1], c'est-à-dire la manière dont les acides aminés sont agencés les uns comparé aux autres dans l'espace. C'est pourquoi les méthodes de détermination des structures tridimensionnelles mais aussi les mesures de la dynamique des protéines sont importantes et forment un champ de recherche particulièrement actif. En plus de ces méthodes expérimentales, de nombreuses études portent sur des méthodes informatiques de prédiction de la structure 3D à partir de la séquence.

Icône de détail Article détaillé : Fonction des protéines.

Les protéines remplissent des fonctions particulièrement diverses au sein de la cellule et de l'organisme :

  • Catalyse. L'ensemble des enzymes sont protéiques (sauf les ribozymes).
  • Transport. L'hémoglobine transporte l'oxygène des poumons aux organes, les canaux ioniques permettent le passage d'ions à travers la membrane, les pompes membranaires permettent d'énergiser la cellule en créant un potentiel membranaire indispensable à la génèse du potentiel d'action, base de la communication nerveuse.
  • Communication . De nombreuses hormones - comme l'insuline - sont des protéines et peuvent véhiculer un message dans l'organisme).
  • Signalisation. Des protéines sont impliquées dans le chimiotactisme
  • Reconnaissance. Le dispositif immunitaire possède des protéines spéciales - les immunoglobulines - qui permettent la reconnaissance moléculaire de formes «étrangères», c'est-à-dire n'appartenant pas aux formes moléculaires de l'organisme qui les produit)
  • Structure (ex.  : les protéines du cytosquelette permettent la consolidation et la motilité des cellules, comme c'est le cas pour les flagelles bactériens, on peut aussi citer le collagène, qui structure la matrice extracellulaire.

Le plan de fabrication des protéines dépend par conséquent en premier lieu du gène. Or les gènes ne sont pas semblables d'un individu à l'autre. Dans le cas de l'homme, chaque individu possède un génome bien à lui (nous ne sommes pas des clones). De plus, dans le cas des êtres vivants diploïdes, il existe deux exemplaires de chaque gène. Et ces deux exemplaires ne sont pas obligatoirement semblables. Un gène existe par conséquent en plusieurs versions d'un individu à l'autre et quelquefois chez un même individu. Ces différentes versions sont nommées allèles. La totalité des allèles d'un individu forme le génotype.

Puisque les gènes existent en plusieurs versions, les protéines vont aussi exister en différentes versions. Ces différentes versions de protéines vont provoquer des différences d'un individu à l'autre : tel individu aura les yeux bleus mais tel autre aura les yeux noirs, etc. Ces caractéristiques, visibles ou non, propres à chaque individu sont nommées le phénotype. Chez un même individu, un groupe de protéines à séquence identique et fonction semblable est dit isoforme. Les isoformes peuvent être le résultat de l'épissage alternatif d'un même gène, l'expression de plusieurs allèles d'un gène, ou encore la présence de plusieurs gènes homologues dans le génome.

Au cours de l'évolution, les accumulations de mutations ont fait diverger les gènes entre les espèces. De là provient la diversité des protéines qui leur sont associées. On peut cependant définir des familles de protéines, elles-mêmes correspondant à des familles de gènes. Ainsi, deux espèces proches ont de fortes chances d'avoir des gènes, et donc des protéines, particulièrement identiques. Cette similarité peut se mesurer en comparant la séquence des protéines. On peut ainsi classer un groupe de protéines par homologie, des plus identiques aux moins identiques. Ainsi, la fonction des protéines divergera au fur et à mesure que la similarité diminuera.

L'analyse des séquences et des structures de protéine a permis de constater que énormément s'organisaient en domaines, c'est-à-dire en parties acquérant une structure et remplissant une fonction indépendamment du reste de la protéine. Selon la théorie des gènes mosaïques, l'existence de protéines à plusieurs domaines est le résultat de la recombinaison en gène unique de plusieurs gènes initialement individuels.

Dans l'alimentation, les protéines sont désagrégées durant la digestion à partir de l'estomac. C'est là que les protéines sont hydrolysées en protéoses et polypeptides pour apporter des acides aminés pour l'organisme, y compris ceux (acides aminés dits essentiels) que l'organisme n'est pas capable de synthétiser. Le pepsinogène est converti en pepsine lorsqu'il arrive au contact avec l'acide chlorhydrique. La pepsine est l'unique enzyme protéolytique qui digère le collagène, la principale protéine du tissu conjonctif. La majorité de la digestion des protéines a lieu dans le duodénum.

Presque l'ensemble des protéines sont absorbées lorsqu'elle s arrivent dans le jéjunum et uniquement 1 % des protéines ingérées se retrouvent dans les fèces. Certains acides aminés restent dans les cellules épithéliales et sont utilisés pour la synthèse de nouvelles protéines, y compris certaines protéines intestinales, constamment digérées, recyclées et absorbées par l'intestin grêle.

Icône de détail Article détaillé : Nourriture.

  • (fr) Lubert Stryer, Jeremy Mark Berg, John L. Tymoczko (trad. Serge Weinman), Biochimie, Flammarion, «Médecine-Sciences», Paris, 2003, 5e éd. (ISBN 2-257-17116-0) .
  • (fr) Carl-Ivar Brändén, John Tooze (trad. Bernard Lubochinsky, préf. Joël Janin), Introduction à la structure des protéines, De Bœck Université, Bruxelles, 1996 (ISBN 2-804-12109-7) .

  1. aussi nommée structure tertiaire ou structure 3D.

  • (en) Projet Predictor Un logiciel de calcul partage qui utilise la plateforme BOINC, pour etudier le repliement des proteines.
  • (en) Serveur MRS Un serveur de banques de données biologiques, où l'identification d'une entrée dans la banque PDB sert à visualiser la structure à l'écran, en mode dynamique (voyez par exemple ce que produit une recherche dans la banque PDB des entrées correspondant à la trypsine.
  • (en) Proteins@home Un projet à grande échelle pour étudier le repliement des protéines, auquel vous pouvez participer avec votre ordinateur.


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Synthèse des protéines | Structure des protéines | Protéasome | Protéome | Protéine fibreuse | Protéine globulaire

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