Maf G

Maf G est la protéine de la musculoaponeurotic fibrosarcoma homolog G. C'est une petite protéine nucléaire ubiquitaire présente chez l'ensemble des mammifères.



Catégories :

Protéine

Maf G est la protéine de la musculoaponeurotic fibrosarcoma homolog G. C'est une petite protéine nucléaire ubiquitaire présente chez l'ensemble des mammifères. Elle se compose de 162 acides aminés et , chez l'espèce humaine, le gène la codant est localisé sur le chromosome 17. Il comprend trois introns, dont le premier est non codant et deux exons. La taille des exons est respectivement de 140 et 91 pb, ce qui est caractéristique de l'espèce humaine.

Cette protéine est exprimée dans la majorité des tissus, mais à des niveaux variables. Cela dépend à la fois du tissu et de l'espèce concernée. Dans chaque cas, la régulation de MafG se fait selon un patron précis qui dépend encore une fois du tissu et de l'espèce. Chez l'homme, elle est exprimée en abondance dans les muscles squelettiques. On la trouve aussi au niveau du cœur et du cerveau. MafG est aussi principale des petites Mafs dans la mœlle osseuse et elle est présente dans l'ensemble des cellules hématopoïétiques.

C'est une petite protéine dont la structure primaire est fortement conservée d'une espèce à l'autre. Elle joue un rôle dans plusieurs processus physiologiques importants comme le développement et la différenciation tissulaire. Elle est aussi impliquée dans l'hématopoïèse et dans la réponse au stress oxydatif.

Elle est membre de la famille des protéines Mafs, famille qui se scinde en deux catégories, les grandes et les petites Mafs.

Famille des Mafs

Les protéines Mafs font partie de la super-famille des protéines bZIP. Les Mafs sont caractérisées par la présence de trois régions dans leur portion carboxy-terminale, soit les régions EHR, basique et la glissière à leucine.

Les protéines Mafs possèdent toutes ces trois régions dans leur partie carboxy-terminale et le domaine bZIP tout comme la glissière à leucine sont fortement conservés chez les différentes espèces.

Fonctions de la protéine Maf G

La protéine Maf G est une protéine régulatrice bidirectionnelle de la génique. Cela implique qu'elle peut, selon le cas, faciliter la transcription ou la réprimer. La protéine MafG se dimérise à d'autres protéines possédant le domaine bZIP, présent entre autres chez certains.

Quand un hétérodimère est constitué, la protéine MafG autorise ce dernier de se lier à la molécule d'ADN via le MARE et le facteur de transcription peut ainsi induire la transcription du ou des gènes associés.

La répression de la transcription génique se fait par les homodimères des MafG et elle est dose dépendante. Lorsque les homodimères sont constitués dans le noyau de la cellule, ceux-ci peuvent se lier aux MAREs, mais ils sont incapables d'induire la transcription dans la mesure où ils n'ont aucune séquence le donnant la possibilité. Ils occupent le site et il est alors impossible pour un hétérodimère de venir se lier à cet lieu. C'est par conséquent par occupation physique du site que la répression de la transcription s'effectue. Elle est dite dose-dépendante, car plus le niveau de MafG est important, plus le nombre d'homodimères constitués sera grand. Ils peuvent ensuite occuper plus de sites de reconnaissances (MAREs) et la compétition avec les hétérodimères facilitera les homodimères et la répression génique en sera par conséquent plus forte.

Partenaire obligatoire des petites Mafs

Il existe deux familles de facteurs de transcription qui sont des partenaires obligatoires des petites Mafs. Ce sont les CNC (Cap'n'collar) et les Bach. Ceux-ci possèdent des séquences permettant d'initier ou de modifier la transcription génique, mais ils sont dans l'incapacité de se lier directement à la molécule d'ADN. Donc, pour parvenir à accomplir leur fonction respective, ils doivent en premier lieu se dimériser à MafG. Sinon, ils sont dans l'incapacité d'accomplir leur rôle. Il est par conséquent impératif, pour les membres des CNC et de Bach de se dimériser à une MafG via la glissière à leucine.

Références

  1. Volker Blank et al., «Human MafG Is a Functional Partner for P45 NF-E2 in Activating Globin Gene Expression», dans Blood, vol 89, n°11 (1997), p. 3925-3935.
  2. Volker Blank et Nancy C. Andrews, «The Maf Transcription factors : regulators of differenciation», Elsevier Science Ltd. (1997).
  3. Volker Blank et al., «Molecular Characterization and Localization of the human MAFG Gene», dans Genomics, vol 44 (1997), p147-149.
  4. Oyvind Johnsen et al., «Interaction of the CNC-bZIP factor TCF11/LCR-F1/Nrf1 with MafG : binding-site selection and regulation of transcription», dans Nucleic Acids Research, vol 26, n°2 (1998), p. 512-520.
  5. Julie A. Moran et al., «Differential induction of mafF, mafG and mafK expression by electrophile-response-element activators», dans Biochemical Society, 361 (2002), p. 371-377.
  6. Hozumi Motohashi et al., «MafG Sumoylation Is Required for Active Transcriptional Repression», dans Molecular And Cellular Biology, vol 26, n°12 (2006), p. 4652-4663.
  7. Tsutomu Toki et al., «Human small Maf proteins form heterodimers with CNC family transcription factors and recognize the NF-E2 motif», dans Oncogene, vol 14 (1997), p. 1901-1910.

Recherche sur Google Images :



"M Line - MAF - Low and High"

L'image ci-contre est extraite du site weg.net

Il est possible que cette image soit réduite par rapport à l'originale. Elle est peut-être protégée par des droits d'auteur.

Voir l'image en taille réelle (550 x 550 - 105 ko - jpg)

Refaire la recherche sur Google Images

Recherche sur Amazone (livres) :




Ce texte est issu de l'encyclopédie Wikipedia. Vous pouvez consulter sa version originale dans cette encyclopédie à l'adresse http://fr.wikipedia.org/wiki/Maf_G.
Voir la liste des contributeurs.
La version présentée ici à été extraite depuis cette source le 05/11/2009.
Ce texte est disponible sous les termes de la licence de documentation libre GNU (GFDL).
La liste des définitions proposées en tête de page est une sélection parmi les résultats obtenus à l'aide de la commande "define:" de Google.
Cette page fait partie du projet Wikibis.
Accueil Recherche Aller au contenuDébut page
ContactContact ImprimerImprimer liens d'évitement et raccourcis clavierAccessibilité
Aller au menu